Nosso grupo também desenvolve e aplica métodos computacionais baseados em campos de força empíricos, simulações de dinâmica molecular e inteligência artificial para geração de complexos proteína-inibidor, para avaliar a flexibilidade estrutural da proteína e para estimar energias livres de ligação.
Temos dois objetivos: Otimizar racionalmente a potência e a seletividade de inibidores; e compreender os princípios básicos do reconhecimento molecular de proteínas.
Veja alguns de nossos artigos nesta área:
- Mechanism of rotenone binding to respiratory complex I depends on ligand flexibility, Pereira CS, Teixeira MH, Russell DA, Hirst J, Arantes GM, Sci. Rep., 13:6738, 2023;
- Balanced internal hydration discriminates substrate binding to respiratory complex I. Teixeira MH e Arantes GM. BBA Bioenergetics, 1860, 541-548, 2019;
- Escape of a small molecule from inside T4 lysozyme by multiple pathways. Nunes-Alves A, Zuckerman DM, Arantes GM, Biophys. J., 114, 1058-1066, 2018;
- Ligand-receptor affinities computed by an adapted linear interaction model for continuum electrostatics and by protein conformational averaging. Nunes-Alves A, Arantes GM, J. Chem. Inf. Model., 54, 2309-2319, 2014;
