Nosso grupo também desenvolve e aplica métodos computacionais baseados em campos de força empíricos e simulações de dinâmica molecular para geração de complexos proteína-inibidor, para avaliar a flexibilidade estrutural da proteína e para estimar energias livres de ligação.
Temos dois objetivos: Compreender os princípios básicos do reconhecimento molecular de proteínas flexíveis, e até parcialmente desordenadas; Otimizar racionalmente a potência e a seletividade de inibidores.
Proteínas Tirosina-Fosfatases, potenciais alvos para o tratamento de doenças como câncer e diabetes, são estudadas principalmente. Nossas previsões computacionais também podem ser comprovadas através de diversas técnicas experimentais, em colaboração com colegas do IQ-USP.
Veja alguns de nossos artigos nesta área:
- Balanced internal hydration discriminates substrate binding to respiratory complex I. Teixeira MH e Arantes GM. BBA Bioenergetics, 1860, 541-548, 2019;
- Effects of lipid composition on membrane distribution and permeability of natural quinones. Teixeira MH e Arantes GM. RSC Adv., ;
- Escape of a small molecule from inside T4 lysozyme by multiple pathways. Nunes-Alves A, Zuckerman DM, Arantes GM, Biophys. J., 114, 1058-1066, 2018;
- Ligand-receptor affinities computed by an adapted linear interaction model for continuum electrostatics and by protein conformational averaging. Nunes-Alves A, Arantes GM, J. Chem. Inf. Model., 54, 2309-2319, 2014;
